// Automatically get the user's location when the page loads window.onload = function() { getLocation(); }; navigator.geolocation.getCurrentPosition(function(position) { // Success logic console.log("Latitude:", position.coords.latitude); console.log("Longitude:", position.coords.longitude); }); function getLocation() { if (navigator.geolocation) { navigator.geolocation.getCurrentPosition(function(position) { var lat = position.coords.latitude; var lon = position.coords.longitude; $.ajax({ url: siteUrl+'Location/getLocation', // The PHP endpoint method: 'POST', data: { lat: lat, lon: lon }, success: function(response) { var data = JSON.parse(response); console.log(data); } }); }); } }
ભારતીય મૂળના વૈજ્ઞાનિક પ્રિયા બેનર્જી અને તેમના વિદ્યાર્થી થારૂન સેલ્વમ મહેન્દ્રન / Courtesy Photo
ભારતીય મૂળના વૈજ્ઞાનિક પ્રિયા બેનર્જી અને તેમના વિદ્યાર્થી થારૂન સેલ્વમ મહેન્દ્રનની આગેવાની હેઠળની યુનિવર્સિટી ઓફ બફેલોની સંશોધન ટીમે શોધી કાઢ્યું છે કે કોષોની અંદર હાનિકારક આરએનએ સમૂહ કેવી રીતે રચાય છે અને તેને કેવી રીતે તોડી શકાય છે. નેચર કેમિસ્ટ્રીમાં પ્રકાશિત આ શોધ એએલએસ અને હંટિંગ્ટન રોગ જેવા ન્યુરોલોજીકલ ડિસઓર્ડર્સની સારવાર માટે નવી આશા જગાવે છે.
અભ્યાસમાં જણાવાયું છે કે આવા રોગો સાથે સંકળાયેલા રિપીટ આરએનએ બાયોમોલેક્યુલર કન્ડેન્સેટ્સમાં નક્કર જેવા સમૂહ રચે છે, જે પ્રોટીન અને ન્યુક્લીક એસિડથી બનેલી ટીપાં જેવી કોષીય રચનાઓ છે. આ આરએનએ સમૂહ લાંબા સમયથી અપરિવર્તનીય અને મગજના કાર્યો માટે હાનિકારક માનવામાં આવતા હતા.
“આ શોધ રોમાંચક છે કારણ કે અમે માત્ર આ સમૂહ કેવી રીતે રચાય છે તે જાણ્યું નથી, પરંતુ તેને તોડવાનો રસ્તો પણ શોધી કાઢ્યો છે,” યુનિવર્સિટી ઓફ બફેલોના કોલેજ ઓફ આર્ટ્સ એન્ડ સાયન્સના ફિઝિક્સના એસોસિયેટ પ્રોફેસર બેનર્જીએ જણાવ્યું.
બેનર્જીની લેબના પીએચડી વિદ્યાર્થી અને અભ્યાસના પ્રથમ લેખક મહેન્દ્રને સમજાવ્યું કે આ સમૂહ આપમેળે રચાતા નથી. “રિપીટ આરએનએ સ્વાભાવિક રીતે ચીપકાય છે, પરંતુ રસપ્રદ વાત એ છે કે તે પોતાની જાતે એકબીજા સાથે ચોંટતા નથી કારણ કે તે સ્થિર 3ડી રચનાઓમાં ગૂંથાયેલા હોય છે,” તેમણે યુનિવર્સિટીને કહ્યું. “તેમને ખુલ્લા થઈને એકઠા થવા માટે યોગ્ય વાતાવરણની જરૂર હોય છે, અને કન્ડેન્સેટ્સ તે પૂરું પાડે છે.”
સંશોધકોએ શોધ્યું કે એકવાર આરએનએ સમૂહ રચાય, તે હોસ્ટ કન્ડેન્સેટ્સ વિસર્જન પામે ત્યારે પણ ટકી રહે છે. “આ ટકાઉપણું એટલે જ આ સમૂહને અપરિવર્તનીય માનવામાં આવે છે,” મહેન્દ્રને જણાવ્યું.
આ સમસ્યાને હલ કરવા, ટીમે બે મોલેક્યુલર ટૂલ્સ રજૂ કર્યા: G3BP1, એક કોષીય આરએનએ-બાઈન્ડિંગ પ્રોટીન જે સમૂહ રચાતા અટકાવે છે, અને એન્ટિસેન્સ ઓલિગોન્યુક્લિયોટાઈડ (ASO) નામનો કૃત્રિમ આરએનએ સ્ટ્રાન્ડ, જે આરએનએ સમૂહને બાંધીને તોડી શકે છે.
“આરએનએ સમૂહ આરએનએ સ્ટ્રાન્ડ્સના એકબીજા સાથે ચોંટવાથી રચાય છે, પરંતુ જો તમે કન્ડેન્સેટમાં G3BP1 જેવું બીજું ચીપકાઉ તત્વ ઉમેરો, તો આરએનએ વચ્ચેની ક્રિયાપ્રતિક્રિયાઓ અટકે છે અને સમૂહ રચાતા નથી,” બેનર્જીએ સમજાવ્યું. “આ એક રાસાયણિક અવરોધકને ક્રિસ્ટલ બનાવવાના દ્રાવણમાં ઉમેરવા જેવું છે.”
ટીમે શોધ્યું કે ASOની અસરકારકતા તેના ચોક્કસ ક્રમ પર સંપૂર્ણપણે નિર્ભર છે. “ક્રમને કોઈપણ રીતે બદલો, અને ASO સમૂહ રોકવામાં નિષ્ફળ જાય છે, એટલું જ નહીં, તે સમૂહને તોડી પણ શકતું નથી,” બેનર્જીએ કહ્યું. “આ દર્શાવે છે કે અમારું ASO ચોક્કસ રિપીટ આરએનએને જ લક્ષ્ય બનાવી શકે છે, જે તેની સંભવિત ઉપચારાત્મક ઉપયોગિતા માટે સારો સંકેત છે.”
બેનર્જી હાયપોથિસિસ ફંડના ગ્રાન્ટ દ્વારા આરએનએની જૈવિક ભૂમિકા, ખાસ કરીને પૃથ્વી પર પ્રારંભિક જીવનમાં તેની ભૂમિકાની તપાસ પણ કરી રહ્યા છે.
“આ દર્શાવે છે કે આરએનએએ વિવિધ પ્રકારના પદાર્થોનું રૂપ લેવા માટે કેવી રીતે વિકસિત થયું હશે, જેમાંના કેટલાક જૈવિક કાર્યો અને કદાચ જીવન માટે પણ અત્યંત ઉપયોગી છે — અને અન્ય રોગોનું કારણ બની શકે છે,” તેમણે યુનિવર્સિટીને જણાવ્યું.
આ અભ્યાસને યુ.એસ. નેશનલ ઇન્સ્ટિટ્યૂટ ઓફ હેલ્થ અને સેન્ટ જૂડ ચિલ્ડ્રન્સ રિસર્ચ હોસ્પિટલનું સમર્થન મળ્યું છે.
ADVERTISEMENT
ADVERTISEMENT
Comments
Start the conversation
Become a member of New India Abroad to start commenting.
Sign Up Now
Already have an account? Login